L'équipe NPI vient de publier un article intitulé “Insights into the structure and evolution of the human SAGA complex by affinity-ligand purification” dans Science Advances.
Le complexe SAGA humain est un coactivateur transcriptionnel composé de 20 sous-unités. Nous présentons la structure de ce complexe protéique endogène purifié à l'aide d'un ligand d'affinité, à partir de cellules n'ayant subi aucune intervention par des outils d'ingénierie génomique. Nos travaux révèlent la structure à haute résolution de SPL et du domaine de répétitions HEAT de TAF6L qui fournit à SPL une surface d'ancrage. Nous élucidons comment SPL et les répétitions HEAT sont intégrées dans SAGA. Nous identifions des différences structurelles majeures entre TAF6L/TAF5L et leurs paralogues canoniques qui permettent l'intégration de SPL. SPL s'engage avec SAGA via une interface nettement plus petite que dans l'U2snRNP, bien qu'il partage un motif hélicoïdal profondément inséré. L'interaction apparemment plus faible de SPL avec SAGA soulève la possibilité que SAGA relaie ce module vers la machinerie d'épissage.
